 |
 |
|
Глава 1. Основные положения современной концепции стресса Глава 2. Особенности фитостресса Глава 3. Окислительный стресс у растений Глава 4. Устойчивость растений к стрессовым факторам Глава 5. Адаптация газонных растений к условиям урбанизированной среды
|
3.2. Система защиты растений от АФК Поскольку активированные формы кислород высоко токсичны, они непрерывно находятся под контролем организма. Известны два различных механизма защиты: уменьшение образования АФК и функционирование антиоксидантной системы.
Способы снижения образования АФК Активация цианид-резистентной альтернативной оксидазы в ЭТЦ митохондрий. В результате такой активации энергия электрохимического потенциала не переходит в АТФ, а рассеивается в виде тепла. При стрессовых воздействиях альтернативная оксидаза обычно активируется. Утечка ионов водорода. Образование пероксида водорода митохондриями клеток животных весьма заметно при дефиците АДФ, т.е. при невозможности образования электрохимического потенциала, а затем АТФ. Для прекращения накопления Н2О2 достаточно даже небольшого снижения электрохимического потенциала, вызываемого введением АДФ. Такой эффект может достигаться и при небольшой утечки ионов водорода, не сопряженной с синтезом АТФ. Возможно, митохондрии располагают механизмом увеличения утечки протонов в состоянии покоя. Этот механизм мог бы предотвратить полное торможение дыхания, сильное восстановление дыхательных ферментов и коферментов. Действуя на внутриклеточном уровне, он должен включаться, когда АДФ исчерпывается, и выключаться, когда АДФ появляется вновь. Открывание пор в мембране митохондрий. Если система утечки протонов оказывается недостаточной, включается более радикальный путь, ведущий к той же цели. Подобную роль могут играть поры на внутренней мембране митохондрий, образующиеся в определенных специфических условиях. Они проницаемы для веществ массой не более 1,5 Д, и их открывание выравнивает все градиенты, включая градиенты концентрации Н+ и субстратов дыхания. Поры способны открываться в ответ на накопление АФК, т.е. увеличение концентрации О2-·, Н2О2 или НО· служит сигналом для открывания пор. Это приводит к гораздо более сильной утечке протонов, стимуляции дыхания и к более быстрой ликвидации О2. Когда концентрация кислорода падает, скорость накопления АФК уменьшается, и поры закрываются. Для того, чтобы поры открылись, требуется некоторое снижение электрохимического потенциала, т.е. утечка протонов, по-видимому, предшествует открыванию пор. Активирование фотодыхания. Этот способ снижения образования АФК особенно важен для зеленых частей растения, которые, осуществляя фотосинтез, постоянно подвергаются действию светового излучения и высоких концентраций кислорода. Например, у хлореллы фотодыхание вовлекается в устранение окислительного стресса через НАДФН-зависимый синтез осмопротектора пролина, активирующийся в ответ на повышение концентрации NaCl (Чиркова, 2002).
Система антиоксидантной защиты Поддержание концентрации уже образовавшихся в клетке АФК (активные формы кислорода) на достаточно низком уровне и локализацию их действия осуществляет специализированная многокомпонентная антиокислительная система АОС (антиоксидантная система) (рис. 6), от состояния которой во многом зависит устойчивость растений к стрессовым воздействиям. (Bolwell, 1997; Скулачев, 1998). В настоящее время число соединений, относимых к антиоксидантам, постоянно возрастает, однако их универсальной классификации пока нет. Наиболее удобно характеризовать группы антиоксидантов в зависимости от их молекулярных масс (Кения и др., 1993; Меньшикова, Зенков, 1993; Кулинский, 1999), при этом первую группу составляют низкомолекулярные соединения, а вторую – высокомолекулярные ферменты, белки и пептиды, способные связывать ионы металлов переменной валентности. Важнейшими высокомолекулярными антиоксидантами растений, непосредственно обезвреживающими АФК, выступают специализированные ферментные системы (супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза и т.д.) способные тормозить или устранять свободнорадикальное окисление органических веществ, и белки, способные связывать металлы с переменной валентностью (Inzu, 1995; Alscher, 1997). Ферменты-антиоксиданты, обеспечивающие комплексную защиту биополимеров от АФК, расположены в различных клеточных компартментах, имеют разную субстратную специфичность и сродство с активными формами кислорода (Кения, 1993; Iba, 2002). Ферменты АОС принимают участие в регуляции метаболизма в ходе онтогенеза и имеют особую важность для растений в обеспечении быстрой приспособленности к постоянно меняющимся условиям внешней среды. Наличие нескольких ферментов, выполняющих одну и ту же каталитическую функцию, – весьма ценное свойство, расширяющее адаптационные возможности организма, что особенно важно для жизнедеятельности растений – организмов, не имеющих стабильной внутренней среды (Рачковская, 1980). При окислительном стрессе ферментативная антиоксидантная система может становиться неэффективной. Причины этого – быстрая инактивация конститутивного пула ферментов свободными радикалами, значительное время необходимое для индукции их синтеза. В этих условиях повышается значение низкомолекулярных неферментативных антиоксидантов (Кения, 1993). Низкомолекулярными антиоксидантами являются различные по структуре и химическим свойствам соединения, способные взаимодействовать с кислородными и органическими радикалами, ингибировать протекание свободнорадикальных процессов в клетках. Механизм их действия состоит в том, что они подставляют себя под удар реактивных производных кислорода (О2*, О2-∙, •ОН, Н2О2 и т.п.) и окисляясь, прерывают опасную для клетки цепь реакций (Siess, 1997). Однако неферментативные низкомолекулярные антиоксиданты являются менее эффективной антиоксидантной системой по сравнению с ферментативной (Zhang, 1994). От состояния АОС во многом зависит устойчивость растений к стрессовым воздействиям.
Антиокислительные ферменты Детоксикация АФК посредством ферментативных процессов возможна, если константа реакции с АФК при физиологических условиях достаточно низкая. Поэтому катализируемая ферментами детоксикация касается главным образом супероксида, пероксидов и эпоксидов, как более или менее «стабильных» восстановленных форм кислорода. У высших растений, водорослей и цианобактерий эти АФК удаляются индивидуально либо кооперативно такими ферментами, как СОД, каталаза, пероксидаза, аскорбатпероксидаза, моно- и дегидроаскорбатредуктазы, глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза, гваяколпероксидаза и др. Индивидуальные физиологические параметры или стрессы могут индуцировать разные ферменты. Ферментативные антиоксиданты характеризуются высокой специфичностью действия, направленной против определенных АФК, специфичностью клеточной и органоидной локализацией, использованием в качестве катализаторов металлов (Сu, Zn, Мn, Fе).
СОД имеет несколько изомерных форм, различающихся по первичной структуре, молекулярной массе и природе металлов, входящих в активный центр. Ее медь-цинковая форма (Сu-Zn-СОД; мол. м. 30-33 кД) содержится в цитозоле, межмембранном пространстве митохондрий, пероксисомах; Мn-СОД (мол. м. 75-94 кД) – в матриксе митохондрий, пероксисомах, обнаруживается также у бактерий; Fе-СОД (мол. м. 36-48 кДа), характерна для микроорганизмов, зафиксирована в пероксисомах и митохондриях (Меньшикова, Зенков, 1993; Липкин, 1995; Чиркова, 2002). В хлоропластах растений основным фактором элиминирования О2 также является СОД. Здесь обнаружены мембраносвязанная и стромальная формы фермента: Сu-Zn-СОД и Fе-СОД. Структура и свойства СОД изучены достаточно полно. Фермент термостабилен и выдерживает нагревание при 100°С в течение 1 мин, а также устойчив к колебаниям рН в диапазоне от 2 до 12 (Меньшикова, Зенков, 1993). Механизм взаимодействия СОД с супероксидным радикалом точно не выяснен. Предполагается, что сначала одна молекула супероксида взаимодействует с активным центром фермента, при этом металл, входящий в активный центр, восстанавливается, а супероксидный радикал окисляется до молекулярного кислорода: Cu2+ + O2·- → Cu+ + O2 Затем при участии второй молекулы супероксидного радикала происходит обратное окисление металла, при этом супероксид восстанавливается до пероксида водорода: Cu+ +O2·- + 2H+ → Cu2+ + H2O2
Каталаза
(КФ
1.11.1.6) – оксидоредуктаза с молекулярной массой около 250 кД.
Это Каталаза катализирует дисмутацию Н2О2 до Н2О и О2: 2Н2О2→2Н2О+О2 Процесс осуществляется в 2 этапа: Fе2+-каталаза + 2Н2О2 → окисленная каталаза; окисленная каталаза + Н2О2 → Fе3+-каталаза + 2Н2О + О2. Один фермент способен вызывать распад 6∙106 молекул пероксида водорода в секунду (Островская, 1953). Каталаза локализована преимущественно в пероксисомах и глиокисомах, специфическая изоформа обнаружена также в митохондриях, активность ее обнаружена и в хлоропластах растений. В окисленном состоянии каталаза может работать и как пероксидаза, катализируя окисление спиртов или альдегидов (Меньшикова, Зенков, 1993). Существенна также роль каталазы в снабжении кислородом тех участков тканей, куда доступ его в силу тех или иных причин затруднен. Биологическая роль каталазы тесным образом связана с нормальной функцией цитохромной системы. Активность каталазы варьирует в зависимости от источника получения фермента. Каталаза ингибируется сенильной кислотой, сероводородом, фторидами. Наиболее сильное торможение на активность каталазы оказывает нитрат-ион (Кретович, 1986; Чиркова, 2002).
Очищенная кристаллическая растительная пероксидаза имеет молекулярный вес 44000 относительных единиц. Гематин составляет 1,48% этого веса. По аминокислотному составу белок пероксидазы обнаруживает некоторые особенности: в нем отсутствуют триптофан и оксипролин (Гудвин, Мерсер, 1986). Геминовая часть молекулы – железопротопорфирин IХ. Пероксидаза – обширная группа ферментов, катализирующих реакции окисления органического и неорганического субстрата с использованием пероксида водорода или органических пероксидов в качестве акцепторов электронов: 2ХН + Н2О2 → 2Х + 2Н2О; 2ХН + ROOH → 2X + Н2О + ROH, где ХН – восстановленный субстрат, Х – окисленный субстрат. Пероксидаза может быть классифицирована в зависимости от биологических источников их получения либо в зависимости от природы субстратов, на которые они действуют. К субстратам, окисляемым пероксидазой в присутствии перекиси, могут быть отнесены следующие соединения: 1) практически все фенолы (пирокатехин, пирогаллол, галловая кислота, бензидин, фенилендиамин, билирубин и др.); 2) ароматические амины (аланин, диметилаланин, паратоллуидин и др.); 3) йодистый водород; 4) легкоокисляемые вещества (аскорбиновая кислота, нитриты и др.) (Рубин, 1976). Пероксидазы присутствуют в различных компартментах клетки: хлоропласты, митохондрии, пероксисомы, цитозоль. Фермент представляет собой одно из звеньев цепи переноса электронов в митохондриальной альтернативной дыхательной цепи (Андреева, 1989). Для пероксидазы доказано ее участие в окислительно-восстановительных реакциях в процессе фотосинтеза, а обнаружение в митохондриях – на участие в энергетическом обмене клеток; в образовании ауксина и этилена; восстановлении нитритов, нитратов (в азотном обмене), дыхательных процессах, участвуют в регуляции развития и органогенеза и т.п. (Андреева, 1988; Мерзляк, 1989). Ингибиторами пероксидазы могут служить все вещества, которые способны образовать с железом соединения, разрывающие хотя бы одну из связей в гемпротеиновом комплексе, или делают невозможным доступ перекисей к железу и таким путем обратимо или необратимо инактивируют фермент (Диксон, 1982). Антиоксидантную защиту, связанную с восстановлением пероксида водорода, осуществляют главным образом аскорбат пероксидаза и глутатионпероксидаза. Кроме того, в вакуолях растений, а также у организмов с низкой активностью аскорбатпероксидазы детоксикация пероксидов эффективно обеспечивается гваяколпероксидазой (Чиркова, 2002). Аскорбатпероксидаза (КФ 1.11.1.7) локализована в хлоропластах и является там главным ферментом, утилизирующим перекись водорода, так как хлоропласты, по-видимому, не содержат каталазы. Обнаружены нормальная и связанная с тилакоидной мембраной формы. Кроме того, две другие формы локализованы в мембранах глиоксисом и в цитоплазме. Фермент высокоспецифичен к аскорбату и быстро теряет активность в его отсутствие. В результате аскорбатпероксидазной реакции образуется монодегидроаскорбат-ридикал (МДГАск), который восстанавливается до аскорбата (Аск) стромальной монодегидроаскорбатредуктазой (КФ 1.6.5.4): Н2О2 + 2Аск → 2МДГАск + 2Н2О 2МДГАск + НАД(Ф)Н+Н+ → 2Аск + НАД(Ф)+ Тилакоидная монодегидроаскорбатредуктаза проводит эту реакцию с помощью не НАД(Ф)Н, а ферредоксина. При диспропорционировании монодегидроаскорбат-радикала возникает относительно стабильный продукт дегидроаскорбат (ДГАск), который переводится в аскорбиновую кислоту с участием фермента дегидроаскорбатредуктазы, при этом происходит окисление восстановленного глутатиона (ГSН) с образованием соответствующего дитиола (ГSSГ) (Чиркова, 2002): 2ГSН + ДГАск → Аск + ГSSГ Глутатионпероксидаза (ГПО, КФ 1.11.1.9) – селенсодержащий фермент, локализованный в цитоплазме, плазмалемме и в матриксе митохондрий, утилизирует как органические, так и неорганические пероксиды свободных жирных кислот, нуклеотидов, нуклеиновых кислот, белков (рис. 6): 2ГSН + Н2О2 → ГSSГ + Н2О 2ГSН + RООН → 4ГSSГ + RОН + Н2О
Значение глутатионредуктазы
(ГР; КФ 1.6.4.2) заключается в сопряжении детоксикации пероксида
с промежуточным редокс-метаболизмом при использовании НАДФН,
восстанавливая
ГSSГ + НАДФН+Н+ → 2ГSН + НАДФ+ Эта реакция уменьшает или даже предупреждает прогрессирование ПОЛ и окислительный распад нуклеиновых кислот и белков. ГР – флавиновый фермент, обладающий высокой специфичностью к глу-татиону, однако с низкой скоростью он может катализировать восстановление ряда других соединений, содержащих дисульфидную связь (Липкин, 1995). Обнаружено несколько изоформ ГР. В хлоропластах НАДФН, служащий в качестве доноров электронов для реакции глутатионредуктазы, возникает непосредственно в световых реакциях фотосинтеза (Иванов, 1998). Важнейшими антиоксидантами, обнаруженными у широкого ряда видов от растений до насекомых и млекопитающих, являются глутатионтрансферазы (ГТ; КФ 2.5.1.18), которые защищают от гидрофобных продуктов ПОЛ посредством их восстановления, присоединения молекулы ГSН или нуклеофильного замещения гидрофобных групп (Меньшикова, Зенков, 1993): RООН + 2ГSН → RОН + ГSSГ + Н2О Глутатионтрансферазы выполняют и другие функции в клетке: участвуют в реакциях изомеризации, играют центральную роль в детоксикации ксенобиотиков и различных токсичных молекул. У растений они обращают на себя внимание в связи с участием в ответе на гербициды. ГТ представлены целым семейством изоферментов, обычно активных в качестве димеров с молекулярной массой субъединиц 25-29 кДа. Охарактеризовано по крайней мере 6 изоформ ферментов. Глугатионтрансферазы локализованы преимущественно в цитозоле, после соединения с ГSН токсичные соединения экспортируются в вакуоль с помощью АТФ-зависимой помпы. Активность ГТ показана также в апопласте. Конъюгаты глутатиона и ГSSГ, образованные в ходе глутатионтрансферазной реакции, видимо, транспортируются в клетку для их детоксикации и восстановления (Чиркова, 2002). Особый интерес представляет система детоксикации Н2О2 в хлоропластах растений в связи с тем, что они являются центрами наиболее интенсивной генерации АФК и, кроме того, не содержат каталазы, хотя каталазная активность ряда компонентов тилакоидов и стромы не исключается. Элиминирование пероксида осуществляется сопряженной системой, включающей несколько ферментов: аскорбатпероксидазу, монодегидроаскорбатредуктазу, дегидроаскорбатредуктазу и глутатионредуктазу (аскорбат-глутатионовый цикл) (Мерзляк, 1989; Иванов, 1998). Кроме этого цикла, особая роль в защите от продуктов ПОЛ в хлоропластах растений принадлежит ферментам алкилгидропероксидредуктазам, которые проводят реакцию восстановления алкилгидропероксидов до соответствующих спиртов (Ва1ег, 1999). У растений аскорбат-глутатионовый цикл работает не только в хлоропластах, но также в цитозоле, пероксисомах и митохондриях. В цитозоле лимитирующий фермент цикла – глутатионредуктаза – связывает пентозофосфатный путь, генерирующий НАДФН, с образованием ГSН (Мальдонадо, Палич, 1997). Гваяколпероксидазы катализируют окисление большого набора ароматических соединений с использованием пероксида водорода или органических пероксидов в качестве акцепторов электронов. Помимо участия гваякалпероксидаз в процессах лигнификации, распада ауксина и др., им отводят важную роль и в защите клетки от окислительного стресса. Например, в вакуолях или клеточной стенке, не имеющих аскорбатпероксидаз, но содержащих в достаточно высоких концентрациях фенолы и аскорбиновую кислоту, может функционировать комплекс гваяколпероксидаза-фенолы-аскорбиновая кислота. При этом фенолы окисляются гваяколпероксидазой, а затем восстанавливаются аскорбиновой кислотой, в результате происходит детоксикация продуктов окисления фенолов. Таким образом, в клеточных стенках и вакуолях происходит эффективное обезвреживание пероксида водорода, что предотвращает возможность возникновения его в другие субклеточные структуры (Чиркова, 2002).
Низкомолекулярные антиоксиданты На процессы ПОЛ существенно влияют низкомолекулярные АО. К ним относятся разнообразные соединения - глутатион, аскорбат, токоферолы, каротиноиды, полиамины, некоторые аминокислоты и др. В целом все эти вещества можно подразделить на две группы: водорастворимые антиоксиданты (гидрофильные) и антиоксиданты липидной фазы (гидрофобные) (Кения и др., 1993; Меньшикова, Зенков, 1993). Из водорастворимых АО наиболее эффективными являются глутатион и аскорбиновая кислота, находящиеся в водной фазе клетки, в хлоропластах, митохондриях и других структурах, также в межмебранном пространстве клеточных органелл. Аскорбат обнаружен не только внутри клетки, но и в апопласте. Апопластный аскорбат защищает организм от повреждающего действия озона и других загрязнителей атмосферы, которые проникают в ткань листа через устьица (Чиркова, 2002).
Аскорбиновая кислота способна напрямую
реагировать с супероксид- и гидроксильным радикалами, в процессе ПОЛ
осуществляет регенерацию токофероксильного радикала с последующими
образованиями монодегидроаскорбата и дегидроаскорбата, которые
восстанавливается в ферментативных реакциях соответствующими
редуктазами. Защитное действие глутатиона связано с окислением его SН-группы, приводящим к димеризации в дисульфид. В ходе окислительного стресса количество окисленного глутатиона резко увеличивается и вслед за этим активируется синтез восстановленных форм глутатиона. Как и аскорбиновая кислота, он восстанавливает токофероксильные радикалы, Н2О2, ROOH, обезвреживает вторичные метаболиты окислительного обмена (Чиркова, 2002). Антиоксидантный эффект аскорбиновой кислоты и глутатиона главным образом реализуется посредством их участия в работе ферментативных антиоксидантов, особенно ферментов аскорбат-глутатионового цикла (Кения и др., 1993; Меньшикова, Зенков, 1993). Важной функцией водорастворимых соединений является их роль в восстановлении других низкомолекулярных АО. Так, клеточный ГSН участвует в поддержании пула восстановленного аскорбата; аскорбиновая кислота способна восстанавливать мембранно-связанный токоферол, а также используется как высокоспецифичный донор в реакции эпоксидации виалоксантина (Иванов, 1998). Кроме непосредственно антиоксидантного действия, глутатион и аскорбат выполняют многочисленные функции в регуляции метаболизма растений, в частности, участвуют в поддержании окислительно-восстановительного потенциала. Данные соединения обнаружены практически во всех участках клетки, но в особенно больших концентрациях присутствуют в хлоропластах. Значительные количества аскорбата и глутатиона содержатся и в апопласте. Недавно выявлено, что плазмалемма содержит специфическую транспортную систему, переносящую различные формы глутатиона в клетку в симпорте с протонами, причем предпочтение отдается окисленной форме и конъюгатам глутатиона над его восстановленной формой. Глутатион также может транспортироваться из клетки в клетку. Транспорт через наружную мембрану обнаружен и для аскорбата. Предполагают, что эти вещества играют важную роль в поддержании окислительно-восстановительного статуса плазмалеммы и ассоциированных с клеточной стенкой белков, а также участвуют в биосинтезе клеточной стенки и стимулирует рост и растяжение, повышая гибкость клеточных стенок.
Антиоксиданты липидной фазы
представлены двумя основными классами низкомолекулярных соединений.
К первому относят фенольные токоферолы и близкие к ним по
Локализующийся в мембранах α-токоферол
(витамин Е) вызывает обрыв цепей Второй класс липорастворимых АО – ретинол, его предшественники и производные (Кения и др., 1993). Антиоксидантная роль каротиноидов проявляется в основном в ингибировании синглетного кислорода, но они могут обезвреживать и пероксирадикалы (Капитанов, Пименов, 1996). Наилучшим эффектом обладают (β-каротин и ликопин, способные хелатировать ионы Fе2+ (Клебанов и др., 1998) Показано, что каротиноиды тушат 1О2 главным образом по физическому механизму (Красновский, Парамонова, 1983). Антиокислительная функция этих веществ состоит также в том, что они – тушители триплетного состояния хлорофилла, являющегося одним из источников образования 1О2 (Красновский, 1994). Скорость ПОЛ существенно зависит от структурной организации фосфо-липидов мембран: чем плотнее их упаковка, тем меньше скорость окисления. Способностью стабилизировать липиды мембран обладают токоферолы, вита мин К, убихиноны, каротиноиды, холестерол, другие стерины. Встраиваясь боковыми цепями между НЖК мембран, эти вещества образуют комплексы с их двойными связями. К структурным АО относят и другие соединения (Храпова, 1981; Дмитриев, Верховский, 1990; Кения и др., 1993; Капитанов, Пименов, 1996). В настоящее время происходит активный поиск новых антиоксидантов, природных и синтетических. Обнаружены АО-свойства низкомолекулярных стероидов – витамина Д3 и экдистерона (Кузьменко и др., 1997), моносахаридов (Аверьянов и др., 2000), некоторых дипептидов – карнозина, карцинина, и др. Они способны непосредственно взаимодействовать с активными радикалами, восстанавливать гидроперекиси, хелатировать металлы переменной валентности (Бабижаев и др., 1999). Отличительной особенностью большинства эндогенных низкомолекулярных антиоксидантов является нелинейная зависимость между их концентрацией и степенью ингибирования свободнорадикальных процессов (Кения и др., 1993; Меньщикова, Зенков, 1993). Нерегулируемое увеличение содержания веществ с выраженными антиоксидантными свойствами в определенных условиях может привести к активации побочных реакций с образованием прооксидантов и АФК (прооксидантный эффект). Так, из аскорбиновой кислоты и глутатиона при окислении и автоокислении образуются промежуточные радикальные формы, в реакциях обмена которых возможно образование Н2О2 и других АФК. Кроме того, прооксидантная функция может быть связана с восстановлением этими веществами ионов Fе2+, Сu+ (Кения и др., 1993; Меньщикова, Зенков, 1993).
|
Супероксиддисмутаза
двухкомпонентный
фермент, состоящий из белка и соединенной с ним
простетической группы, последняя содержит гематин. Установлено, что
каталаза содержит 0,09% железа, т.е. 4 атома железа на 1 молекулу
фермента (Диксон, Уэбб, 1961; Келети, 1990). Оптимум действия
каталазы при рН 6,5; в более кислых и щелочных средах активность
уменьшается.
Пероксидазы
Антиоксидантные
свойства аскорбата основаны на функционировании одно-электронных
циклических переходов между гидро-, семидегидро- и
дегидроаскорбатными формами, чему способствуют подвижность протонов.
Скорость этих превращений зависит от металлов переменной
валентности, других пар окислитель-восстановитель и рН среды.
строению
убихиноны и витамин К, обладающие комплексной антирадикальной
активностью (Кения и др., 1993). Главным действующим началом,
обеспечивающим способность фенольных АО тормозить радикальные
процессы окисления, является гидроксильная группа, присоединенная к
ароматическому ядру. Эти соединения в основном перехватывают
перекисные и алкоксильные радикалы, но могут ингибировать также О2·-,
НО2·, 1О2, ОН·
(Дмитриев, Верховский, 1990; Меныцикова, Зенков, 1993; Дмитриев,
1998). Взаимодействие фенольных АО с органическими радикалами
приводит к образованию феноксильных радикалов, которые в дальнейшем
могут участвовать в реакциях диспропорционирования с образованием
хинолидных перекисей. Распад хинолидных перекисей приводит к
образованию хинонных форм молекул, которые не обладают
антиоксидантными свойствами и восстанавливаются с помощью других АО,
в частности, аскорбата. Фенольные АО также участвуют в ингибировании
или инактивации ферментов, активирующих кислород. Механизмы этих
процессов могут быть основаны на конкуренции фенолов с субстратом
при связывании с регуляторным центром фермента, или инактивации
активного центра. Огромное количество фенолов, особенно флавоноиды,
ингибирует простагландинсинтазу, липоксигеназу, миелопероксидазу,
НАД(Ф)Н-оксидазу и ксантиноксидазу (Меньщикова, Зенков, 1993).
свободнорадикального окисления путем взаимодействия с пероксильными
и алкоксильными радикалами с образованием токофероксильного
радикала, который восстанавливается или вступает в реакцию с новыми
пероксильными радикалами. При этом образуется большое число
молекулярных продуктов с эпокси-, кето-, гидроперокси- и другими
группами. Таким образом, токоферол нейтрализует свободные радикалы
мемранных липидов, перехватывая и устраняя их. Токоферол
взаимодействует с О2·-,
1О2. Кроме того, токоферолы снижают проницаемость
мембран, а также связывают свободные жирные кислоты, избыток которых
дестабилизирует мембранную структуру.
